O método combina eletroquímica com raios X de altíssima potência. Isso permite “enxergar” detalhes minúsculos de como os átomos metálicos se comportam dentro da enzima durante a reação. É como se fosse uma câmera de alta velocidade mostrando passo a passo como a natureza realiza transformações químicas. Por exemplo, na enzima bilirrubina oxidase, os pesquisadores conseguiram acompanhar apenas quatro átomos de cobrem responsáveis por acelerar a reação, em meio a uma estrutura com mais de 18 mil átomos. Essa precisão ajuda a entender exatamente o que torna uma reação eficiente e dá pistas de como reproduzir isso em laboratório.
Além da bilirrubina oxidase, os pesquisadores utilizaram a enzima nitrogenase, que impôs um desafio adicional já que ela é extremamente sensível ao oxigênio. “Tivemos que montar todo um sistema específico, incorporando uma câmara inerte onde toda a preparação dos eletrodos e amostras foi feita na completa ausência de oxigênio”, conta Rafael Colombo, primeiro autor do artigo e pós-doutor pelo IQSC.
Segundo Colombo, o tipo de experimento descrito no protocolo exige o uso de uma fonte de luz síncrotron. No Brasil, e em toda a América Latina, essa infraestrutura só existe na linha de luz Carnaúba, do LNLS. “A linha Carnaúba é uma das mais avançadas do mundo, parte de um acelerador de quarta geração que permite focalizar o feixe em uma escala submicrométrica com fluxo extremamente alto e estável”, destaca Colombo.
Para que o experimento se tornasse realidade, a equipe precisou submeter o projeto a um edital altamente competitivo, no qual critérios como mérito técnico, viabilidade experimental e relevância científica foram avaliados. O acesso não apenas é limitado, como envolve custos elevados: cerca de R$ 100 mil por dia de operação. “Trabalhamos por 15 dias, durante 24 horas, nos revezando em turnos para fazer as medições necessárias. Foi uma maratona técnica e humana”, relembra o pesquisador do IQSC.
Com a técnica consolidada em protocolo, o grupo agora trabalha em outras duas frentes de pesquisa. A primeira é o desenvolvimento de biocatalisadores otimizados, usando engenharia molecular para criar versões mais eficientes e resistentes das enzimas naturais. A segunda é baseada na formulação da teoria da “catálise tridimensional”, que propõe que a geometria do ambiente em que a reação química ocorre influencia diretamente sua eficiência.
“O nosso objetivo é traduzir o que a natureza faz, de forma extraordinária há bilhões de anos, em conhecimento aplicável”, defende Crespilho. Além dele, Colombo e Graziela Sedenho, o artigo também é assinado por Itamar Neckel, do LNLS.
*Da Assessoria de Comunicação do IQSC, adaptado por Júlio Bernardes
**Estagiário sob orientação de Moisés Dorado
